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隋森芳院士:最新研究可抑制疫情再次暴发,应用仍需时间
来源:新京报网发布时间:2020年02月24日

新京报讯(记者 肖隆平)2月17日,西湖大学周强实验室利用冷冻电镜技术成功解析新冠病毒受体―ACE2的全长结构,并在两天后又成功解析了ACE2全长蛋白与新冠病毒S蛋白受体结构域RBD的复合物的电镜结构;与此同时,清华大学王新泉课题组与张林琦课题组,合作利用X射线衍射技术,解析了新冠病毒S蛋白受体结构域RBD与ACE2蛋白的胞外部分复合物的晶体结构;中国科学院微生物研究所齐建勋研究团队也解析了新冠病毒RBD与ACE2复合物的晶体结构。

 

2月24日,中国科学院院士、清华大学生命科学学院教授隋森芳向新京报记者表示,上述研究成果对于了解新冠病毒进入细胞的机制,筛选和开发抑制新冠病毒的抗体和药物,控制今后疫情的再次**具有重要的意义。

 

新京报: ACE2是什么,它和新冠病毒的关系是什么?

 

隋森芳:ACE2是血管紧张素转化酶2,在调节血压、心血管和肾脏功能等方面发挥功能。

 

新冠病毒通过劫持正常的ACE2蛋白进入细胞中,因此将ACE2蛋白称为新冠病毒的细胞受体蛋白。通俗来讲,如果把细胞比喻成一座房子,受体蛋白就是这座房子的锁。新冠病毒就像一个强盗,手里拿着开门的钥匙——S蛋白。S蛋白与受体蛋白ACE2的结合就好比钥匙插进了锁,是开门进屋的第一步,也就是新冠病毒进入细胞的第一步。因此,新冠病毒通过挟持ACE2,从而将自己锚定在细胞上,并进一步通过一系列反应进入细胞。

 

新京报:上述研究发现有什么意义?

 

隋森芳:这些发现在原子水平上清晰地揭示了新冠病毒是如何精确的匹配ACE2蛋白,从而紧密的结合在一起的,也就是它们的氨基酸侧链之间是如何相互作用的,还用上面的比喻来说,就好比看清了钥匙上面的齿纹和锁的内部形状。

 

这个发现的意义有两点。一方面有助于更深入理解新冠病毒的感染和传播机制,另一方面对于开发有效药物具有重要的指导意义。

 

新京报:对新冠肺炎疫情的防控有什么积极作用?

 

隋森芳:这就为针对开发新冠病毒的潜在治疗药物建立了框架。因为在结构的基础上,可以筛选以及设计出针对ACE2蛋白和S蛋白相互作用界面的结合物,这些结合物可以是抗体,也可以是小分子化合物,它们与ACE2蛋白或S蛋白的相互作用表面有更强的亲和力。当ACE2蛋白或S蛋白与它们结合后,就破坏了这两个蛋白之间相互作用的界面,因此可以阻断ACE2蛋白和S蛋白之间的结合,从而阻断新冠病毒和细胞的结合,使新冠病毒无法感染细胞。

 

虽然这个过程相对漫长,可能无法很快应用到临床上,但从长远看,对于完全抑制新冠病毒的感染,有效治疗肺炎患者,以及控制今后疫情的再次**具有非常重要的作用。

 

新京报记者 肖隆平

编辑 王婧祎  校对 李世辉

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